| Reptilase | ||
|---|---|---|
| Masse/Länge Primärstruktur | 231 Aminosäuren, 36 Kilodalton | |
| Bezeichner | ||
| Externe IDs | ||
| Arzneistoffangaben | ||
| ATC-Code | B02BX03 | |
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 3.4.21.74, Serinprotease | |
| MEROPS | S01.176 | |
| Reaktionsart | Proteolyse | |
| Substrat | Arg-+-Xaa in Fibrin | |
| Produkte | Fibrinopeptid A | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Trypsin | |
Reptilase, auch als Batroxobin (BX) oder Defibrase bezeichnet, ist ein aus dem Gift der zur Familie der amerikanischen Lanzenottern gehörenden Schlangenarten Bothrops atrox und Bothrops jararaca isoliertes Enzym. Aus biochemischer Sicht handelt es sich um eine als artspezifische Variante von Venombin A klassifizierte Serinproteinase. Es beeinflusst bei Wirbeltieren die Blutgerinnung durch eine Förderung der Spaltung von Fibrinogen zu Fibrin und Fibrinopeptid A. Reptilase wirkt damit ähnlich dem körpereigenen Enzym Thrombin, allerdings über einen anderen Mechanismus. Es wurde erstmals 1957 beschrieben und zählt zu einer als Snake Venom Thrombin-like Enzymes (SVTLE; Thrombin-ähnliche Enzyme aus Schlangengift) bezeichneten Klasse von Enzymen.