Titin | ||
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Struktur nach PDB 1bpv | ||
Vorhandene Strukturdaten: 1bpv, 1g1c, 1h8b, 1nct, 1ncu, 1tit, 1tiu, 1tki, 1tnm, 1tnn, 1waa, 1ya5, 2a38, 2bk8, 2f8v, 2ill, 2nzi, 3lpw, 3puc, 3q5o, 3qp3, 3knb | ||
Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 34.350 Aminosäuren | |
Isoformen | 8 | |
Bezeichner | ||
Gen-Name | TTN | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 2.7.11.1, Transferasen | |
Vorkommen | ||
Übergeordnetes Taxon | Euteleostomi | |
Orthologe | ||
Mensch | Maus | |
Entrez | 7273 | 22138 |
Ensembl | ENSG00000155657 | ENSMUSG00000051747 |
UniProt | Q8WZ42 | |
Refseq (mRNA) | NM_003319 | NM_011652 |
Refseq (Protein) | NP_003310 | NP_035782 |
Genlocus | Chr 2: 178.52 – 178.81 Mb | Chr 2: 76.51 – 76.64 Mb |
PubMed-Suche | 7273 | 22138
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Titin (auch Connectin) ist ein etwa 3,6 Megadalton schweres, elastisches Strukturprotein, welches sich zu Filamenten (Proteinfäden) zusammensetzt. Das humane Titin besteht aus ca. 34.000 Aminosäuren[1] und hat 320 Proteindomänen und ist damit das größte bekannte menschliche Protein;[A. 1] es wird jedoch bei zellulären Organismen durch einige Toxin-synthetisierenden Enzyme (sog. PKZILLAs) der „Oder-Alge“ Prymnesium parvum übertroffen, insbesondere durch PKZILLA-1.
Es ist ein Teil des Sarkomers, der kleinsten funktionellen Einheit in der quergestreiften Muskulatur. Die Aufgabe des Titins im Sarkomer ist, die Myosinköpfe zwischen den Aktinfilamenten zu zentrieren und den kontraktilen Apparat nach der Dehnung zurückzustellen. Anschaulich beschrieben wirkt es wie ein großes Gummiband in unseren Muskeln.
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