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Glicina

Glicina
Alerta sobre risco à saúde[1]
Nome IUPAC Glicina
Ácido 2-aminoacético
Outros nomes Ácido aminoetanóico
Identificadores
Abreviação Gly, G
Número CAS 56-40-6
PubChem 750
ChemSpider 730
SMILES
Propriedades
Fórmula química C2H5NO2
Massa molar 75.06 g mol-1
Aparência sólido branco
Densidade 1,1607 g/cm3
Ponto de fusão

233 °C (decomposição)

Solubilidade em água 25 g/100 mL
Solubilidade solúvel em etanol, piridina
insolúvel em éter
Acidez (pKa) 2,32
Riscos associados
LD50 2600 mg/kg (ratos, oral)
Compostos relacionados
Aminoácidos relacionados Alanina (2-amino-propanoico)
Beta-alanina (3-amino-propanoico)
Alfa-fenilglicina
Sarcosina (N-metil glicina)
Compostos relacionados Ácido carbâmico (NH2COOH)
Ácido glicólico (hidroxiacético)
Etanolamina
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades n, εr, etc.
Dados termodinâmicos Phase behaviour
Solid, liquid, gas
Dados espectrais UV, IV, RMN, EM
Exceto onde denotado, os dados referem-se a
materiais sob condições normais de temperatura e pressão

Referências e avisos gerais sobre esta caixa.
Alerta sobre risco à saúde.

A glicina (do grego glykos, "doce", nome devido ao seu sabor adocicado[2]) é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo, portanto, um dos componentes das proteínas dos seres vivos. É codificado pelos codões GGU, GGC, GGA e GGG[3].

Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o citocromo c, a mioglobina e a hemoglobina. A glicina é o único aminoácido que não apresenta actividade óptica. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o colagénio é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de alfa-hélices mas facilita a formação de folhas-beta na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa cadeia polipeptídica.[2]

Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua cadeia lateral (um átomo de hidrogênio) é demasiado curta para participar em interações hidrofóbicas.[2] No entanto, a glicina pode, em determinadas enzimas como a piruvato:formato liase, ser convertida a radical glicilo através da retirada desse átomo de hidrogênio, sendo este radical importante para a catálise enzimática, embora instável e destruído na presença de O2.

  1. Merck Index, 11th Edition, 4386.
  2. a b c Nelson 2004.
  3. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. «Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides». Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Consultado em 17 de maio de 2007 

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