Back أحادي نوكليوتيد الفلافين Arabic فلاوین مونونوکلئوتید AZB Riboflavin-5'-fosfat BS Mononucleòtid de flavina Catalan Flavinmononukleotid Czech Flavinmononukleotid German Flavin mononucleotide English Flavín mononucleótido Spanish فلاوین مونونوکلئوتید FA Flaviinimononukleotidi Finnish
| FMN | |
  | |
| Systematiskt namn | (2R,3S,4S)-5-(7,8-dimetyl-2,4-dioxo-3,4-dihydrobenzo[g]pteridin-10(2H)-yl)-2,3,4- |
|---|---|
| Övriga namn | FMN |
| Kemisk formel | C17H21N4O9P |
| Molmassa | 456,344 g/mol |
| CAS-nummer | 146-17-8 |
| SMILES | Cc1cc2c(cc1C)n(c-3nc(=O)[nH]c(=O)c3n2)C[C@@H]([C@@H]([C@@H](COP(=O)(O)O)O)O)O |
| Egenskaper | |
| Smältpunkt | 195 °C |
| SI-enheter & STP används om ej annat angivits | |
Flavinmononukleotid (FMN), eller riboflavin-5′-fosfat, är en biomolekyl som produceras av riboflavin (vitamin B2) av enzymet riboflavinkinas och fungerar som protesgruppen i olika oxidoreduktaser, såsom NADH-dehydrogenas, såväl som kofaktor i biologiska fotoreceptorer för blått ljus.[1] Under den katalytiska cykeln sker en reversibel omvandling av de oxiderade formerna av (FMN), semikinon (FMNH • ) och reducerade (FMNH2) i de olika oxidoreduktaserna. FMN är ett starkare oxidationsmedel än NAD och är särskilt användbar eftersom den kan delta i både en- och två-elektronöverföringar. I sin roll som fotoreceptor för blått ljus skiljer sig (oxiderad) FMN från de "konventionella" fotoreceptorerna som signaleringstillstånd och inte en E/Z-isomerisering.
FMN är den huvudsakliga formen i vilken riboflavin finns i celler och vävnader. Det kräver mer energi att producera, men är mer lösligt än riboflavin. I celler förekommer FMN fritt cirkulerande men också i flera kovalent bundna former.[2] Kovalent eller icke-kovalent bundet FMN är en kofaktor för många enzymer som spelar en viktig patofysiologisk roll i cellulär metabolism. Till exempel har dissociation av flavinmononukleotid från mitokondriekomplex I visat sig inträffa under ischemi/reperfusion hjärnskada under stroke.[3][4]
- ^ Tsibris, John C. M.; McCormick, Donald B.; Wright, Lemuel D. (1966). ”Studies on the Binding and Function of Flavin Phosphates with Flavin Mononucleotide-dependent Enzymes”. Journal of Biological Chemistry 241 (5): sid. 1138–43. doi:. PMID 4379862.
- ^ ”Covalent attachment of flavin adenine dinucleotide (FAD) and flavin mononucleotide (FMN) to enzymes: The current state of affairs”. Protein Science 7 (1): sid. 7–20. 1998. doi:. PMID 9514256.
- ^ Kahl, A; Stepanova, A; Konrad, C; Anderson, C; Manfredi, G; Zhou, P; Iadecola, C; Galkin, A (2018). ”Critical Role of Flavin and Glutathione in Complex I-Mediated Bioenergetic Failure in Brain Ischemia/Reperfusion Injury.”. Stroke 49 (5): sid. 1223–1231. doi:. PMID 29643256.
- ^ Galkin, A (2019). ”Brain Ischemia/Reperfusion Injury and Mitochondrial Complex I Damage.”. Biochemistry. Biokhimiia 84 (11): sid. 1411–1423. doi:. PMID 31760927.